植物转运蛋白研究思路（国内两团队背靠背Nature）

2022年8月3日，Nature杂志背靠背在线发表了两篇分别来自国内两个团队的文章，该两篇文章分别解析了拟南芥生长素转运蛋白PIN3（AtPIN3）在未结合配体（AtPIN3apo）和结合IAA（AtPIN3IAA）两种状态的高分辨率结构，和解析了生长素极性转运蛋白PIN1单独的（apoform），与底物生长素结合的（IAA-bound），以及与抑制剂NPA（N-1-naphthylphthalamic acid，又名抑草生）结合的（NPA-bound）三个高分辨率结构。

值得注意的是，在前不久的Nature文章，同样报道了来自丹麦奥胡斯大学Bjørn Panyella Pedersen和德国慕尼黑工业大学Ulrich Z. Hammes联合团队及其合作者解析了拟南芥生长素转运蛋白PIN8的三种结构形态。【Nature 】突破！植物生长素被PIN转运的分子机制。自此植物生长素转运蛋白PIN1，PIN3和PIN8等三个蛋白等结构得到解析，为我们深度了解生长素如何极性转运的机制提供了基础，这也同时说明了该领域迎来了集体的爆发和竞争激烈的事实。

两篇文章分别是：

生长素是最重要的植物激素，主要合成部位是芽、幼嫩的叶和发育中的种子，通过极性运输分配到植物各处组织，调控生长发育——低浓度生长素促进生长，高浓度生长素抑制生长。生长素的极性运输对生长素的分配至关重要。那么，生长素极性运输是如何实现的呢？

近日，浙江大学医学院生物物理系长聘副教授/附属第四医院双聘教授郭江涛指导的浙江大学-湖北大学联合研究团队阐明了生长素转运蛋白PIN介导生长素极性运输的分子机制。这项工作于北京时间8月2日刊登在国际顶级期刊 Nature上。该成果作为植物生长素极性运输研究的重大突破，解决了植物向性这一个百年科学难题中的关键一环，为人们进一步调控生长素极性运输奠定了基础。湖北大学与浙江大学为本文共同通讯单位。

研究人员利用单颗粒冷冻电镜技术，解析了拟南芥PIN3（AtPIN3）在未结合配体（AtPIN3apo）和结合IAA（AtPIN3IAA）两种状态的高分辨率结构。通过结构解析发现AtPIN3以二聚体形式存在，每个亚基包含10个跨膜螺旋（TM1–10），TM1–5和TM6–10组成反向重复结构（图2a）。AtPIN3apo与AtPIN3IAA结构类似，且均为向内开放状态。AtPIN3单体由支架结构域（scaffold domain）和转运结构域（transport domain）组成。在AtPIN3IAA结构中，IAA结合在支架结构域和转运结构域之间的内向开放口袋中（图2b），与多个保守的氨基酸发生氢键和疏水相互作用（图2c）。

图2. AtPIN3IAA结构。

a. AtPIN3IAA的密度图和结构图。

b. IAA的密度图。

c. AtPIN3IAA结构中IAA的结合位点。

该研究解析了3个AtPIN3高分辨率电镜结构，明确了底物IAA和抑制剂NPA与AtPIN3的结合模式。这项工作不仅阐明了人们长久以来期待的PIN介导生长素转运的分子机制，而且将有助于进行作物改良，指导新型PIN抑制剂的开发。这些抑制剂既可作为生长素极性运输机理研究的工具，也可作为农业除草剂，具有广泛的应用前景。

该工作是由浙江大学、湖北大学和天津大学的多个实验室联合完成。浙江大学医学院郭江涛组博士后苏楠楠、杨帆组博士生竺爱琴和湖北大学生命科学学院吴姗组博士生陶鑫为论文的共同第一作者，郭江涛、吴姗和杨帆为共同通讯作者。参与这项工作的还有浙江大学生命科学学院郑绍建教授和丁忠杰研究员、浙江大学冷冻电镜中心常圣海老师、浙江大学农业与生物技术学院郭逸蓉老师和张素芬老师、天津大学生命科学学院叶升教授和湖北大学生命科学学院马立新教授。

论文链接：https://www.nature.com/articles/s41586-022-05142-w

8月2日，中国科学技术大学生命科学与医学部孙林峰教授团队在 Nature 杂志上发表了题为“Structural insights into auxin recognition and efflux byArabidopsisPIN1”的研究论文，报道了植物中生长素极性转运蛋白PIN1单独的（apoform），与底物生长素结合的（IAA-bound），以及与抑制剂NPA（N-1-naphthylphthalamic acid，又名抑草生）结合的（NPA-bound）三个高分辨率结构，并结合功能实验阐释了PIN1蛋白的工作机制，为理解植物生长素运输调控、以及针对PIN蛋白的农业用除草剂和植物生长调节剂的设计开发提供了重要基础。

该研究揭开了植物经典PIN家族蛋白的结构面纱，系统阐释了PIN1识别底物生长素IAA以及被NPA抑制的分子机制，为我们深入理解植物生长素极性运输过程提供了重要帮助，也为基于靶向该家族蛋白的小分子抑制剂设计奠定了基础，对于指导农业应用具有重要意义。

图1. 拟南芥PIN1蛋白三种状态下的结构和转运机制示意图。

中国科学技术大学生命科学与医学部杨智森、夏婧，以及中科院分子细胞科学卓越创新中心洪晶晶为该论文共同第一作者，中国科学技术大学生命科学与医学部刘欣副研究员、孙林峰教授为共同通讯作者，中科院分子细胞科学卓越创新中心李典范研究员、奥地利科学技术研究院JiříFriml教授、中国科学技术大学生命科学与医学部谭树堂教授及中科大冷冻电镜中心高永翔博士均参与了该项研究工作。

该工作得到了中国科学院战略性先导科技专项基金（B类）、国家自然科学基金、安徽省自然科学基金、中央高校基础科研业务费专项资金及中国科学技术大学统筹推进世界一流大学和一流学科建设专项资金等项目的资助，以及教育部无膜细胞器与细胞动力学重点实验室、合肥微尺度物质科学国家研究中心、生物医学与健康安徽省实验室的大力支持。冷冻电镜数据收集工作在中科大冷冻电镜中心和生物物理所生物成像中心完成。

论文链接：https://www.nature.com/articles/s41586-022-05143-9

来源：浙江大学、湖北大学、中国科学技术大学

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