动物生物化学是什么的基础（第四章动物生物化学）

1 当肌细胞内钙离子浓度增高时，分子构象改变的首先是肌钙蛋白肌钙蛋白把信号传递给原肌球蛋白，原肌球蛋白分子构象改变，解除对肌动蛋白和横桥相互结合的阻碍作用，下面我们就来说一说关于动物生物化学是什么的基础?我们一起去了解并探讨一下这个问题吧!

动物生物化学是什么的基础

1 当肌细胞内钙离子浓度增高时，分子构象改变的首先是肌钙蛋白。肌钙蛋白把信号传递给原肌球蛋白，原肌球蛋白分子构象改变，解除对肌动蛋白和横桥相互结合的阻碍作用。

2 蛋白质的沉淀。高浓度的乙醇，丙酮等有机溶剂能脱去蛋白质的水膜，同时降低溶液的电解常数，使蛋白质沉淀，该法可用于蛋白质的粗分离，

碱性溶液中，醋酸铅，硫酸铜和氯化高汞等重金属盐可与蛋白质结合形成难溶物质。从而沉淀，临床上可用这种特性抢救重金属盐中毒的病人和动物。

PH小于蛋白质等电点时，生物碱试剂，苦味宁，单宁酸，三氯醋酸，钨酸能与蛋白质结合成难溶的蛋白盐从而沉淀。临床化验时常用于去除血浆中的蛋白质。

3 必需氨基酸。动物自身不能合成或合成太慢。八种。甲硫氨酸，赖氨酸，缬氨酸，异亮氨酸，苯丙氨酸，亮氨酸，色氨酸，苏氨酸。家来借一本亮色书。

4 盐析。在高浓度的中性盐溶液中，无机盐离子从蛋白质分子的水膜中夺取水分子，破坏水膜，使蛋白质分子相互结合形成沉淀。

透析。蛋白质用盐析法沉淀分离后，需要脱盐才能得到纯品，脱盐最常用的方法就是透析法。蛋白质是一种大分子物质不能通过半透膜，而小分子物质可以通过。因此透析法可以把经过盐析法得到的蛋白质提纯。将蛋白质溶液装入半透膜制成的透析袋中密封，将它放入蒸馏水或缓冲液中，小分子的盐外渗，蛋白质仍留在袋中。

5蛋白质的四级结构是指多个具有三级结构的多肽链的聚合。这些多肽链本身都具有特定的三级结构称为亚基。四级结构即亚基的种类，数目，空间排布和相互作用。

如血红蛋白就是两个相同的亚基（α和给它）聚合而成的四聚体。每个亚基都包括一条肽链和一个血红素，血红素中央的二价铁是氧结合部位。

6在一些理化因素作用下，蛋白质的一级结构不变，空间结构发生改变，由天然的折叠态转变为伸展态。并引起生物功能的丧失，理化性质，和免疫学性质的改变。称为蛋白质的变性。物理因素有加热，辐射，紫外线，X射线等。化学因素有酸，碱，有机溶剂，重金属盐，三氯醋酸等。

7 缬氨酸，亮氨酸和异亮氨酸的共同点是脂肪族侧链都具有分支。所以称为支链氨基酸。

8紫外吸收的最大波长和物质结构有关。蛋白质紫外吸收的最大波长在280nm

9蛋白质二级结构指多肽链主链的肽键内部或相邻主链的肽键之间，借助氢键形成的有规则的构象。包括α螺旋，B折叠，B转角。以及无规则卷曲。

二面角是肽平面间的相互联系，不是二级结构。

10 碱性侧链氨基酸包括组氨酸，赖氨酸和精氨酸。在PH等于7时，侧链带有正电荷，具有亲水性侧链。精氨酸是20种标准氨基酸中碱性最强的。

11 在原核生物和真核生物少数蛋白质中发现的第21种氨基酸硒代半胱氨酸。（硫被硒取代）微生物中发现第22种吡咯赖氨酸。

12 在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，负电荷的向阳极移动。这种现象称为电泳。SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sdspage）是一种常用电泳方法。可用于蛋白质分子质量的测定。

13 分子筛层析又称凝胶过滤层析。在层析柱中装有多层网状结构的葡聚糖凝胶颗粒。这种凝胶颗粒的网孔仅允许较小的分子进入。大于网孔的分子被阻挡。当用洗脱液洗脱时，分子质量大的分子由于无法进入网孔而先被洗脱下来，分子质量小的分子被后洗脱下来。因此分子筛层析可用于蛋白质的分离，还可用于蛋白质的分子质量。

14 在中枢神经系统，尤其是在脊椎，甘氨酸是一个抑制性神经递质。假如甘氨酸接收器被激活，氯离子通过离子接收器进入神经细胞导致抑制性突触后电位。

15 相变温度是膜脂凝固态与可流动的液态相互转变的临界温度。

脂肪酸的羟链越短或和不饱和程度越高，相变温度越低，膜的流动性越好。

胆固醇能调节膜磷脂分子的流动性和相变温度，其对膜磷脂分子的流动性的调节作用随温度的不同而改变。在相变温度以上，它能使磷脂的脂肪酸链的运动性减弱。从而降低细胞膜磷脂分子的流动性。而在相变温度以下时，胆固醇可通过阻止磷脂脂肪酸链的相互作用，缓解低温所引起的细胞膜磷脂分子流动性剧烈下降。

16生物膜主要由蛋白质和脂类组成。脂类包括磷脂，糖脂和胆固醇。脂质双分子层构成生物膜的基本骨架。呈流动的液晶态。糖基总是暴露在外表面上。

17膜蛋白是膜的生物学功能的主要体现。目前知道的与膜结合的蛋白质有酶，受体，转运蛋白，抗原和细胞骨架蛋白。膜功能越复杂蛋白质种类越多。

18继发性主动转运是由atp间接供能，逆浓度差转运方式。利用钠钾泵原发性主动转运形成的势能储备。来完成其它物质逆浓度梯度的转运。

例如小肠上皮吸收葡萄糖，伴随着钠离子的同向转运，钠钾泵将钠离子不断排出，才能使葡萄糖的吸收持续下去。

19生物膜主要是由脂类和蛋白质组成，还有少量糖，金属离子和水。

膜糖。多形成糖蛋白，糖脂。被称为“化学天线”用于细胞的互相识别和通讯。

20小分子与离子过膜转运有三种方式。

①简单扩散，是穿越细胞膜由高浓度向低浓度的自由扩散，不需能量不用载体。

②促进扩散，易化扩散。高浓度向低浓度，不需要能量但需要载体。

③主动转运，逆浓度梯度转运，需要载体能量。

21 膜上有少量与蛋白质或脂质相结合的寡糖，形成糖蛋白或糖脂。膜上的寡糖链都暴露在质膜的外表面上，它们与一些细胞的重要特性有关。细胞间的信号转导和相互识别。“化学天线”细胞用来捕捉和辨认胞外的信号。

22 凡能使酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。

可逆性抑制剂。抑制剂与酶以解离平衡为基础，属非共价结合，用超滤透析等物理方法出去抑制剂后，酶活性恢复。竞争性抑制。（抑制剂与酶的天然底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，如磺胺药的抑菌机理）非竞争性抑制。（抑制剂与酶活性中心以外的部位结合，不影响酶与底物的结合，行成酶，底物，抑制剂三元混合物）。

不可逆抑制剂。抑制剂以共价键与酶的必须基团结合并很难自发解离。不能用透析超滤等物理方法去除抑制剂。例如有机磷杀虫剂抑制乙酰胆碱酯酶。

23 酶活力单位。酶促反应在单位时间内生成一定量的产物或消耗一定量的底物所需要的酶量。用来表示酶活力的大小。

比活力，比活性。每毫克酶蛋白所具有的活力单位数。对同一种酶来说，比活力越高纯度越高。

24 米氏常数Km值的大小，可以近似的表示酶和底物的亲和力，Km值大，意味着酶和底物的亲和力小。呈反比。

25动物体内多数酶的最适PH值接近中性。

胃蛋白酶的最适PH是1.8，盐酸

胰蛋白酶约为8，胰液中和胃酸。

肝精氨酸酶约为9.8，精氨酸碱性强。

26 结合酶。基本组成成分为蛋白质（酶蛋白）和一些辅助因子（对热稳定的非蛋白质的小分子有机物以及金属离子）。

单纯酶基本组成成分仅为氨基酸。

27 酶促反应速度最大时的温度称为最适温度，动物体内的酶最适温度在35-40度

28 由于某些组织器官受伤时，细胞内的一些酶可大量释放到血液中。

急性胰腺炎时，血清淀粉酶活性升高。

急性肝炎或心肌炎时，血清氨基转移酶活性升高

29乳酸脱氢酶（LDH）可用于心肌疾病的诊断，以心，骨骼肌和肾脏最为丰富。心肌细胞坏死时，血清中的LDH含量随即上升。

30 生物素是b族维生素之一。又称维生素H，维生素B7,生物素是体内多种羧化酶的辅酶，参与体内二氧化碳的固定和羧化反应。如丙酮酸羧化转变成草酰乙酸。

31 血清淀粉酶的主要功能是分解多糖，如淀粉和糖原。淀粉酶可催化淀粉分子中的α14糖苷键水解，产生葡萄糖，麦芽糖和糊精。碘液与未水解的淀粉结合，可以生成蓝色复合物。

32 葡萄糖的无氧分解（糖酵解）最主要的生理意义在于在供氧不足的条件下为动物机体迅速提供能量，这对肌肉的收缩尤为重要。

33 动物采食后血糖浓度短暂上升，随即糖原合成增强而分解减弱，氨基酸的糖异生减弱，糖加快转变为脂肪，血糖浓度很快恢复正常。

34 反刍动物从饲料中摄入的多糖主要是纤维素，在瘤胃中微生物分泌的纤维素酶的作用下，纤维素可以转变为乙酸，丙酸和丁酸。丙酸是异生成葡萄糖的主要前体。

35糖异生是指非糖物质乳酸，生糖氨基酸，丙酸，甘油，丙酮酸以及三羧酸循环中的各种羧酸。转变成葡萄糖或糖原的过程。“乳糖丙甘”

36磷酸戊糖途径的中产生的还原辅酶NADPH H 是生物合成反应重要的供氢体，为合成脂肪，胆固醇，类固醇激素和脱氧核苷酸提供氢。所以在脂类合成旺盛的脂肪组织，哺乳期乳腺，肾上腺皮质，睾丸等组织较活跃。

37 糖原在糖原磷酸化酶的催化下进行分解反应，从糖原分子的非还原性末端逐个移去α1-4糖苷键相连的葡萄糖残基生成葡萄糖1～磷酸，这是葡萄糖分解的主要产物，约占85％以上。

而在分支点上的以α1-6糖苷键相连的葡萄糖残基则则在α1-6糖苷酶的作用下水解产生游离的葡萄糖。糖原分解的关键酶是磷酸化酶。

38三羧酸循环是糖，脂肪，氨基酸及其它有机物质代谢的联系枢纽，产生的草酰乙酸可通过转氨形成天冬氨酸。α-酮酸在体内氨基化作用生成相应的氨基酸，如丙酮酸可转化为丙氨酸。可经过α-酮戊二酸可通过转氨形成谷氨酸。其逆反应也可进行。

39糖的有氧分解是获能的主要方式，但有氧分解的一二阶段需要在线粒体中进行，哺乳动物成熟红细胞没有线粒体，所以完全依赖糖酵解供能。

40 在糖无氧酵解中，2，3二磷酸甘油酸支路可生成2，3二磷酸甘油酸。其生理功能是降低血红蛋白与氧的亲和力，促进氧的释放。

41糖异生的主要生理意义之一是维持血糖的相对恒定，动物长时间剧烈运动，长时间的有氧活动。首先消耗血液中的葡萄糖，耗尽后消耗糖原包括肝肌糖原，最后主要通过糖异生供应血糖。

42底物水平磷酸化，是指物质在脱氢或脱水过程中，将高能键的能量转移到adp或GDP中，行程ATP或gtp的过程。

琥珀酰辅酶A中的高能键（硫脂键）转移给GDP生成GTP的过程。该反应是三羧酸循环中唯一一步底物水平磷酸化。

43二磷酸尿苷葡萄糖，又称UDP-葡萄糖或UDPG。在生物体内是各种苷，寡糖，多糖的生成物合成时用作葡萄糖基的供体。

由葡萄糖1磷酸和UTP在尿苷二磷酸葡萄糖焦磷酸化酶的催化作用下形成。

44 维生素B1又称硫胺素，在体内的活性形式为硫胺素焦磷酸，简称TPP。

45 左旋咪唑为广谱驱线虫药。作用机理是兴奋敏感线虫的植物性神经节，引起虫体兴奋，麻痹使虫体排出。高浓度时，左旋咪唑还能阻断琥珀酸脱氢氧化成延胡索酸，干扰线虫的糖代谢。

46 糖酵解中，生成NADH H 的酶是甘油醛-3-磷酸脱氢酶。

47 三羧酸循环中，催化产生NADH H 的酶有异柠檬酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶复合体，苹果酸脱氢酶。

48 脂肪酸合成的直接原料是乙酰辅酶A，对非反刍动物来说，葡萄糖分解代谢产生的丙酮酸在线粒体经氧化脱羧生成的乙酰辅酶A，可用于合成脂肪酸。

49 磷酸戊糖途径可分为两个阶段。

第一阶段是氧化反应，生成戊糖磷酸，还原性辅酶NADH H 及二氧化碳。

第二阶段反应是非氧化反应，NADPH H 由第一阶段6-磷酸葡萄糖酸在6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶的作用下生成。

50 真核细胞生物氧化的主要场所在线粒体中。原核细胞无线粒体，生物氧化场所在细胞膜上

51生物氧化中营养物质主要以脱氢，脱羧，水化，加成和化学键断裂等方式分解，而产生二氧化碳的主要方式是脱羧反应。

52ATP的生成方式为

①底物磷酸化，是营养物质经生物氧化产生高能磷酸基团，随后直接将其转移给ADP生成ATP的过程。如糖酵解，生成ATP速度较快，但不多，

②氧化磷酸化是主要方式，是底物脱下的氢经呼吸链依次传递，最终与氧结合生成水，释放的能量用于ADP的磷酸化生成ATP。

53辅酶Q,又称泛醌，它是依靠醌式结构与酚式结构之间的互变传递氢的一种递氢体。

54 底物脱下氢经由琥珀酸循环呼吸氧化，可以产生1.5molATP。

线粒体内由1molNADH H 氧化可以产生2.5molATP，由1molFADH2氧化可以产生1.5molATP。

55细胞色素c氧化酶，可被氰化物（CN-）和CO抑制，需要铁，铜等金属离子。

细胞色素c氧化酶，又称细胞色素aa3。可催化细胞色素c的氧化，将电子直接传递给氧，使氧激活为活性氧，然后再接受氢离子生成水。

55 在线粒体内膜上的递氢体和电子传递体组成4种复合物，分别为复合物I,II,III,IV。它们之间相连，形成两条呼吸链。包括NADH呼吸链和琥珀酸呼吸链。NADH呼吸链由复合物I。III,IV构成。琥珀酸呼吸链由II,III,IV构成。

56脂肪动员反应。

在激素敏感脂肪酶作用下，贮存在脂肪细胞中的脂肪被水解为游离脂肪酸和甘油（丙三醇)并释放入血液。被其他组织利用这就是脂肪动员。

57血浆脂蛋白的分类和供能。

乳糜微粒（CM） 外源（肠道吸收）脂蛋白-肌肉，心，脂肪等组织

极低密度脂蛋白（VLDL）内源即肝合成的三酰甘油，胆固醇-肝外。

低密度（LDL）由VLDL的残余物形成。内源即肝合成的胆固醇-组织细胞。运载的胆固醇大部分以胆固醇脂的形式存在。

高密度（HDL）与低密度相反，胆固醇“清扫机” 外周衰老细胞膜，血浆胆固醇-肝脏。

58ACP全程为脂酰基载体蛋白，在脂肪酸合成过程中，ACp携带酰基链完成缩合，还原和脱氢等酶促反应。

59 亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸等在动物体内不能合成，但又是组成细胞膜的重要成分，所以必须从饲料中摄取，称为必须脂肪酸。

60酮体是脂肪酸在肝脏中氧化分解时产生的正常中间代谢产物，包括乙酰乙酸，B-羟丁酸和丙酮。

糖尿病人为高血糖水平，同时伴有葡萄糖大量丢失，机体转而大量利用脂肪酸氧化供能，结果使血液和尿中酮体升高，甚至可以嗅到丙酮（烂苹果味)，糖尿病性酮病。

61草酰乙酸是葡萄糖有氧分解中三羧酸循环的中间代谢产物。

62脂肪又称三酰甘油或甘油三酯。由甘油的3个羟基和3个脂肪酸缩合而成。

63 细胞液中活化了的脂肪酸，即脂酰辅酶A,必须进入线粒体内氧化分解。脂酰辅酶A借助一种小分子的脂酰基载体-肉碱实现其转移。

64动物把氨基酸分解代谢产生的多余的氨排出体外有3种形式。

①排氨，包括许多水生动物，排泄时需要少量得水。

②排尿素。包括绝大多数陆生脊椎动物。

③排尿酸。包括鸟类和陆生爬行动物。

65 氨基酸可以经过各种氨基酸氧化酶作用先脱氢形成亚氨基酸，进而与水作用生产α-酮酸和氨。

66肝脏是合成尿素的主要器官，肾脏，脑也能合成但是量很少。

67大多数氨基酸脱氨基是通过转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行的。称为联合脱氨基作用。需要氨基转移酶和L-谷氨酸脱氢酶。

各种氨基酸先与α-酮戊二酸进行转氨基反应，生成相应的α-酮酸和L-谷氨酸，然后L-谷氨酸再经过L-谷氨酸脱氢酶作用进行氧化脱氨基反应生成氨和α-酮戊二酸。全过程是可逆的。

68 苯丙氨酸，酪氨酸等芳香族氨基酸是甲状腺激素，肾上腺素和去甲肾上腺素等激素的前体。

69 丙氨酸葡萄糖循环。

肌肉中的氨基酸经过转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸。生成的丙氨酸经血液运送到肝脏。

在肝脏中通过联合脱氨基作用释放出氨用于尿素的合成，产生的丙酮酸通过糖异生生成葡萄糖，形成的葡萄糖由血液又回到肌肉，又延糖分解途径转变为丙酮酸，后者再接受氨基而生成丙氨酸。这样反复的在肌肉和肝脏之间进行氨的转运。

70 多数情况下，氨基酸分解时首先脱氨基生成氨和α-酮酸。少数情况下氨基酸可经脱羧基作用生成二氧化碳和胺。

71 DNA的合成原料是DNTP,即DATP,DCTP,DGTP,DTTP。一个脱氧核苷三磷酸（datp ，dctp，dgtp，dgtp）在DNA聚合酶作用下，以DNA单链分子为模板的聚合过程。释放焦磷酸，形成的脱氧核苷一磷酸（damp，dcmp，dgmp，dttp）组成的DNA分子。

72氨在体内具有毒性，脑组织对氨极为敏感，血氨浓度的升高可引起脑功能紊乱，“肝昏迷”

谷氨酰胺是氨在肝内解毒的产物，无毒。

73 氨基酸经脱氨基作用后，大部分生成相应的α-酮酸，反过来α酮酸也可以经过氨基化生成相应的氨基酸。并在这个过程中提供碳骨架的作用。

74 参与氨基酸转氨基作用的酶是氨基酸转氨酶（氨基转移酶）其种类虽然很多，但辅酶只有一种，磷酸吡哆醛。功能是传递氨基。

75氨转变为尿素是一个循环反应，称为尿素循环或鸟氨酸循环。尿素是由尿素循环中一系列酶催化合成。合成的尿素进入血液，再有血液运输到肾脏，最后由尿排出。

76Y-氨基丁酸在脑组织中含量最高，是一种重要的中枢神经抑制性递质，可由谷氨酸脱羧基形成。此反应需要磷酸吡哆醛作为辅酶。三羧酸循环中的α-酮戊二酸经转氨反应产生谷氨酸，

77构成核酸的核苷酸之间以35磷酸二酯键相连。

78葡萄糖和脂肪酸分解进入三羧酸循环的共同中间代谢产物是乙酰辅酶COA。

葡萄糖-2丙酮酸-2乙酰辅酶COA，进入三羧酸循环。

脂肪酸的分解氧化发生在B-碳原子上，每次降解生成一个乙酰辅酶A和比原来少两个碳原子的脂酰辅酶A，如此循环往复，生成的乙酰辅酶A再经过三羧酸循环彻底氧化分解并释放能量。

79 所有的氨基酸，无论是生糖，生酮还是兼生氨基酸都可以在动物体内转变成脂肪。

80 丝氨酸脱去羧基后即称为乙醇胺，乙醇胺再转化为胆碱，然后生成磷脂。

81 许多核苷酸在调节代谢中起着重要作用。

例如ATP是通用能量货币和转移磷酸基团的主要 分子，UTP参与单糖的转变和糖原的合成，CTP参与磷脂的合成，而GTP为蛋白质的多肽链的生物合成所必须。

82DNA中含有腺嘌呤（A）鸟嘌呤（G）胞嘧啶（C)胸腺嘧啶（T）

RNA中胸腺嘧啶没有换成了尿嘧啶（U)

83 DNA损伤的原因。生物因素如DNA重组，病毒整合。

环境中的理化因素如紫外线，辐射，化学诱变剂，DNA复制时的错配等。都可能造成DNA局部结构和功能的破坏。受到损伤的可能是DNA的碱基，核糖，和磷酸二酯键，损伤的结果都是引起生物突变甚至死亡。

84DNA变性是指碱基对之间的氢键断裂，DNA的双螺旋分开，称为两股单链的DNA分子。由于核酸组成中的嘌呤，嘧啶都具有共轭双键。因此对紫外光有强烈的吸收，核酸溶液在260nm附近有一个最大的吸收值。加热后，DNA变性，氢键断开，碱基堆积破坏并暴露出来，于是紫外光的吸收就明显增高，这种现象称增色效应。

85目前发现的有DNA的自我复制，转录，翻译，以及RNA的反转录，rna的复制。

86 原核生物蛋白质生物合成的过程中，氨基酸的活化需要的能量分子是ATP，肽链延伸需要的能量分子是GTP。

87 体内大部分的磷分布在骨骼和牙齿中，骨骼外的磷主要以磷酸根的形式参与糖，脂类，蛋白质等物质的代谢过程和氧化磷酸化作用。同时，磷又是DNA，RNA,磷脂的重要成分。

88 骨化三醇，（1，25二羟维生素D3）是维生素D的最高活性形式，也是体内的一种激素，在调节血钙与血磷浓度方面有重要作用。

89 维生素D能使血钙维持在正常水平，转变成维生素1，25二羟维生素d3后，能促进肠粘膜对钙的吸收，骨盐溶解，以及肾小管对钙磷的重吸收。

90骨盐即骨中的无机盐，以钙盐和磷酸盐为主。并以羟磷灰石（为微细的结晶体，结构稳定，不易溶解于体液)及无定型的磷酸氢钙形式存在。

91 对于两侧水溶液浓度不同的半透膜，为了阻止低浓度向高浓度流，在高浓度一侧施加的最小额外压强称为渗透压。大小是由体液内所含溶质有效粒子数目的多少决定的。与溶质粒子的大小，价数等性质无关。单位用pa，kpa表示。

92 肝脏最重要的解毒方式是结合解毒。凡是含有羟基，羧基的毒物，大部分是与葡萄糖醛酸结合解毒的，如乙酰水杨酸，吗啡，樟脑和胆红素，雌激素等。

含羟基，羧基的。➕葡萄糖醛酸

酚类➕活性硫酸

芳香族胺类，磺胺➕乙酰辅酶A.乙酰化

苯甲酸➕甘氨酸-马尿酸，由尿排出

卤代和环氧化合物➕谷胱甘肽随胆汁排出

重金属离子➕谷胱甘肽排出

93红细胞破裂后，血红蛋白的辅基血红素被氧化分解为铁和弹绿素。铁变为铁蛋白储存重新利用，胆绿素还原为胆红素，胆红素对神经细胞毒性较大，在水中溶解度很小，进入血液后与血浆清蛋白或α1球蛋白结合成游离胆红素。游离胆红素较大的溶解度有利于运输，又由于蛋白质分子大，限制它自由通过各种膜进入组织细胞产生毒性。也可限制其通过肾脏随尿排出。只能随血液入肝。游离胆红素进入肝脏后，胆红素与清蛋白分离进入肝细胞，主要与UDP-葡萄糖醛酸反应生成直接胆红素而解毒。直接胆红素溶解度较大，通过肾脏排尿也可随胆汁排入小肠。

94 胶原蛋白含大量甘氨酸，脯氨酸（最多)，羟脯氨酸，和少量羟赖氨酸。羟脯氨酸和羟赖氨酸是胶原蛋白特有。体内其它蛋白质不含或含量甚少。

胶原蛋白中含硫氨基酸及酪氨酸的含量甚少。

95 肠内腐败产生的有毒胺类被吸收后，进入肝脏，经胺氧化酶的催化，被氧化解毒。

96血红蛋白被铁氰化钾，亚硝酸盐等氧化为高铁血红蛋白。二价铁被氧化成三价铁，而失去携氧能力，称为高铁血红蛋白血症。

红细胞自身也能使高铁血红蛋白慢慢还原成亚铁血红蛋白，方式包括有由两种还原酶催化的酶促反应，维生素C（具有还原性）及还原型谷胱甘肽参与的非酶促反应。

97 肌纤维内充满了许多纵向排列的肌原纤维，每个肌原纤维由许多重复的肌小节组成，每个肌小节由许多粗肌丝和细肌丝重叠排列而成。粗肌丝的主要成分是肌球蛋白，细肌丝的主要成分是肌动蛋白。

98 糖胺聚糖又称为氨基多糖，黏多糖，是结缔组织基质中的主要成分。

99 脂肪酸在肝脏中氧化分解时产生的正常中间代谢产物，乙酰乙酸，B-羟丁酸和丙酮，三者统称为酮体。酮体溶于水分子小，能通过肌肉毛细血管壁和血脑屏障，可以成为适合肌肉和脑组织利用的能源物质。

100 哺乳动物肌肉中能量储备物质是磷酸肌酸。

当肌肉收缩时，在肌酸磷酸激酶的催化下，肌酸磷酸能把磷酸基转给ADP.产生ATP。这是一个可逆反应。

101 骨骼肌重新合成ATP和磷酸肌酸的第二个重要能量来源是储存在肌肉中的糖原。糖原分解的关键酶是磷酸化酶。使ADP再次磷酸化形成ATP。ATP可直接用于肌肉收缩或以磷酸肌酸的形式储存起来。

102 机体合成的胆固醇约2/5在肝脏中转变为胆汁酸。它们再与甘氨酸，牛磺酸等结合成甘氨胆酸，牛磺胆酸，甘氨鹅脱氧胆酸等。它们以胆酸盐的形式由胆道排入小肠。

103变性后的DNA生物活性丧失，物理性质改变紫外光吸收值升高，黏度下降，沉降系数增加，比旋下降。

104编码氨基酸的密码子由3个核苷酸组成，而核苷酸有四种，atgc，atgu排列组合4 4 4。64种。

105 氨的主要来源和去路

来源。①主要来自氨基酸的脱氨基作用

②胺类，嘌呤和嘧啶的分解也能产生少量氨。

③来自饲料添加，如氨化秸秆和尿素这类饲料。

④来自肠道细菌分解未被吸收的氨基酸

去路

①通过脱氨基的逆反应与α-酮酸再合成氨基酸

②转变成无毒的谷氨酰胺

③参与合成嘌呤嘧啶等含氮化合物

④多余的被排出体外。

106酮体是在肝细胞的线粒体中由乙酰辅酶A（原料)缩合而成。限速酶是3-羟基-3-甲基戊二酸氮酰辅酶A合成酶（HMGCoA合成酶）。肾脏也能少量合成酮体。

107 呼吸链的组成由

不需氧脱氢酶，可催化底物脱氢氧化，但脱下来的氢不直接参与氧化反应，而是通过呼吸链传递，最终与氧结合生成水的酶类。

辅酶Q又称泛醌，依靠醌式结构与酚式结构之间的互变传递氢的一种递氢体。

铁硫中心通过铁原子化合价的变化传递电子。

细胞色素。细胞色素aa3也称为细胞色素c氧化酶，是呼吸链的末端，负责将氢直接传递给氧生成水。

108 核糖体是rRNA与几十种蛋白质的复合体。有大小两个亚基构成。

109蛋白质的翻译的原料是20种氨基酸，蓝图模板是信使RNA（mRNA遗传信息的载体，以一系列三连体密码子的形式从DNA转录了遗传信息），搬运工是转运mRNA,

装配机为核糖体RNA（rRNA）与多种蛋白因子，酶。结合成的核糖核蛋白体。

,