高中化学必考点总结（高中生物化学复习提纲）

生物化学复习提纲

第一章 蛋白质化学

1. 简述蛋白质的功能：

1 催化功能-酶

2 调控功能-激素、基因调控因子

3 贮存功能-乳、蛋、谷蛋白

4 转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白

5 运动功能-鞭毛、肌肉蛋白

6 结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架

7 支架作用-接头蛋白

8 防御功能-免疫球蛋白

2. 蛋白质含氮量16%，凯氏定氮法；

蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数×6.25

凯氏定氮法

蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，分解氨与硫酸结合。然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量

3. 酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳香族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，含羟基氨基酸？

酸性氨基酸： Asp、 Glu

碱性氨基酸：Arg、Lys、His，另外还有：羟赖氨酸（Hyl）、羟脯氨酸（Hyp）、胱氨酸

芳香族氨基酸：Phe、Try、Tyr

亚氨基酸：Pro

含硫氨基酸：Cys、Met

含羟基氨基酸：Ser、Thr

4. 必需氨基酸，非必需氨基酸；

必需氨基酸：异亮氨酸（Iso）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、蛋氨酸（Meth）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thre）、色氨酸（Try）和缬氨酸（Viline）

非必需氨基酸：

5. 手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性？；

AA的手性D，L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。

6. 具有近紫外光吸收的氨基酸；

Tyr/Trp/Phe

7. 氨基酸的等电点；

①当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为AA的等电点（pI）。

②在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。

8；蛋白质的一级结构；

蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋白质的一级结构

9、肽键中C-N键的性质及肽平面；

肽键中C-N键有部分双键性质——不能⾃由旋转

组成肽键原⼦处于同⼀平⾯（肽平⾯）

10.什么是蛋白质的二级结构，常见的二级结构有哪些，它们有什么特点？；

⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的⼏何⾛向、旋转及折叠。

②只涉及主链构象⽽不涉及残基侧链③维系⼆级结构的化学键是氢键⑵α-螺旋、 β-折叠、 β-转⻆、⽆规卷曲

⑶α-螺旋的特点：

β-折叠的特点：■ Cα 总是处于折叠的⻆上

■ AA的R基团处于折叠的棱⻆上并与之垂直

■两个AA之间的轴⼼距为0.35nm

■氢键主要在链间/同⼀肽链不同部分间形成

■⼏乎所有肽键都参与链内氢键的交联

■氢键与链的⻓轴接近垂直

β-转⻆的特点：■由4个连续的AA残基组成

■第⼀个残基C=O

■第四个残基NH

■这类结构主要存在于球状蛋⽩分⼦中。

⽆规卷曲的特点：

11、角蛋白主要是什么二级结构，化学烫发是否有二硫键的断开和生成？角蛋白主要是什么二级结构？

⑴角蛋白是纤维状蛋⽩质

⑵化学烫发是有二硫键的断开，无生成

12.什么是蛋白质的三级结构，稳定三级结构的作用力有哪些？

⑴■在⼆级结构基础上

■包括主链和侧链构象在内的三维结构（主要指球状蛋⽩）

⑵稳定蛋⽩质三级结构的作⽤⼒

■ 氢键

■ 范德华⼒

■ 疏⽔作⽤

■ 离⼦键

■ 配位键

■ ⼆硫键

13.四级结构及亚基

蛋白质四级结构：指由多条各⾃具有⼀、⼆、三级结构的肽链通过⾮共价键连接起来的结构形式。

亚基：①种类、数⽬、空间排列⽅式

②亚基间的相互作⽤关系

14.什么叫分子病；举一个分子病的例子。

分⼦病：由于基因突变，导致蛋⽩质中氨基酸种类发⽣变化，并引起功能降低或丧失。

例：镰⼑型贫⾎症

15.蛋白质的等电点；

pI通常在 6.0 左右

等电点：在某⼀pH值的溶液中,蛋⽩质分⼦上所带的正、负电荷数量相等， 净电荷为零，在电场中既不移向正极也不移向负极，此时溶液pH值就是该蛋⽩质的等电点。在等电点时，蛋⽩质的溶解度最低。

16.蛋白质胶体溶液的稳定因素？

①同种蛋⽩带同种电荷，相互排斥

②弹性⽔化膜

17.蛋白质变性的定义，变性蛋白质的特征？

⑴蛋⽩质变性：某些理化因素破坏天然Pr结构状态，引起Pr理化性质改变、⽣物学功能改变或丧失的现象 。

⑵变性蛋⽩质的特点：

A.⽣物活性丧失

B.疏⽔基外露、溶解度降低、粘度增⼤

C.侧链基团暴露:

——易与化学试剂反应、光学性质变化

D.⽣化性质改变：结构伸展易被酶解

18. 葡聚糖凝胶色谱时，蛋白质大分子先洗脱还是小分子先洗脱？SDS-PAGE中，蛋白质大分子电泳速度快还是小分子电泳速度快？

⑴蛋白质大分子先洗脱

⑵小分子游的快

第二章 核酸化学

1. 证明核酸是遗传物质的经典实验是。。。；

1928年 Grifths（英国）的肺炎双球菌转化实验——证实核酸作为遗传物质

2. 组成RNA和组成DNA的核苷酸有什么差异？

RNA：A、G、C 、U

DNA：A、G、C、T

3. 嘌呤核苷和嘧啶核苷的C-N糖苷键中C和N的编号分别是多少？

4. DNA二级结构中Watson和Crick阐明的二级结构有什么特征？

1 其他组合易相互排斥。因此，DNA的双股系藉着A:T和G : C的配对关系互相结 合 。

2 DNA，双螺旋，正反向，互补链。

3 碱基力和氢键，维持螺旋结构坚。

4 A对T，GC连，配对时，靠氢键， AT2，GC3，十碱基，转一圈，螺距34点中间。

5. RNA的主要种类有哪些？哪种含量最多，哪种稀有碱基含量最高？

RNA的主要种类是rRNA、tRNA、 mRNA，其中tRNA所占比例最高达到80％

6. tRNA的二级结构和三级结构分别是什么形状？

tRNA的三叶草型二级结构

7.什么是核酸的变性和复性，什么是增色效应和减色效应？

核酸的变性：DNA双螺旋二级结构的破坏

增色效应：由于变性或降解引起紫外吸收增加的现象

核酸的复性：变性DNA在适当的条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成双链

减色效应（低色效应）：性时紫外吸收减少

8.变性因素有哪些

高温（一般＞75℃）、强氧化剂、强酸、碱、尿素等；

变性机理是什么？

机理：双链间氢键断开，成为两条单链；

8.什么是Tm值？

引起DNA变性的温度称为熔点——Tm

9. 核酸含量的测定的方法有哪些？

紫外吸收法、定糖法、定磷法、琼脂糖凝胶电泳

10. 核酸的紫外吸收主要是因为核酸中的那种成分？

碱基含有共轭双键，最大吸收波长260nm

第三章 酶

1. 什么是单纯酶，结合酶，辅助因子分为哪两类，如何区分？什么是核酶？

单纯酶 ：只有蛋白质

结合酶： 酶蛋白 辅助因子

辅助因子：①辅基——与酶结合紧

②辅酶——与酶结合松

2. 与一般催化剂相比，酶的催化有什么特点？

① 只能催化热力学上允许的反应。提高反应速度，不改变平衡点;

② 只起催化作用，本身不消耗；

③ 降低反应的活化能，但是不改变反应前后自由能差

②具有高度的专一性

1.绝对专一性；2.基团专一性；3.键专一性；4.立体异构专一性

3. 国际酶学委员会将酶分为6大类，依次是：。。。？

①氧化还原酶类

②转移酶类

③水解酶类

④裂解酶类

⑤异构酶类

⑥合成酶类

4. 影响酶作用的因素有哪些？

1 底物浓度

2 温度

3 pH

4 酶浓度

5 激活剂

6 抑制剂

5. 写出米氏方程，并能用米氏方程进行底物浓度和反应速度的计算。

V=Vmax【S】/Km 【S】

【S】：底物浓度

V：不同【S】时的反应速度

Vmax：最大反应速度

Km：米氏常数

6. 米氏常数的物理含义是什么？是酶的特征常数吗？Km最大还是最小是最适底物？

⑴Km的物理含义：当反应速度为最大反应速度一半时，Vmax/2=Vmax【S】/Km 【S】

⑵Km是酶的特性常数:与pH 、温度、离子强度、酶及底物种类有关，

与酶浓度无关，可以鉴定酶。

⑶Km越小，亲和力越强。[S]很小时，反应速度就能达到很大。性能优，代谢中这类酶更为重要

7. 酶的可逆抑制作用有哪几类，它们的动力学有什么特点？

⑴酶的抑制作用分为：①失活作用：使酶Pr变性而引起酶活力丧失

②抑制作用：使酶活力下降但不引起变性

③抑制剂：能引起抑制作用的物质

⑵动力学特点：—作用于酶的必需基团/活性中心基团

—使其化学性质改变

—酶活力降低或丧失

8. 酶的不可逆抑制剂一般都有剧毒，举几个例子。

重金属、有机磷、有机汞、有机砷、氰化物、青霉素，毒鼠强等。

9. 什么是酶的活性部位（活性中心）可分为哪两个部位？

①结合中心：与S结合；决定酶促反应的专一性

②催化中心：促进S发生化学变化；决定酶促反应的性质

10. 什么是酶的必需基团，必需基团是否必需在活性中心？

酶的必需基团是与酶的催化活性直接相关的化学基团。

必需基团：①位在活性中心

②活性中心以外，稳定分子构象

11. 决定酶作用高效率的机制有哪些？

1 邻近效应与定向效应

2 电子张力与变形

3 酸碱催化

4 共价催化

5 微环境效应

12.什么是别构调控，别构酶有什么特点？12. 最常见的共价修饰是哪种？

变构（别构）调控：蛋白质在实现生物功能时，构象发生变化、活力改变的现象。

变构酶的特点：①多亚基寡聚酶

②有活性中心、变构调节中心

③多数有多个活性中心，有同促效应；有的不止一个别构中心。

④不遵循米氏方程

共价修饰，主要是指p53蛋白的磷酸化与去磷酸化及乙酞化与去乙酞化。

13. 酶原存在的生物学意义？

·保护自身组织不被水解

·机体调控的一种形式

14. 什么是维生素，根据溶解性分成哪两类？

维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子有机物质。

根据溶解性分为脂溶性与水溶性。

15. 了解哪种维生素是哪种辅酶的成分，了解缺乏维生素可能出现的疾病。

维生素A：夜盲症、干眼病、皮肤燥

维生素D：佝偻病、软骨病、严重蛀牙、骨质疏松

维生素B1：辅酶是TPP。脚气病、消化功能障碍

维生素B2：辅酶是 FMN/FAD 。唇炎、舌炎、口角炎、角膜炎

VB3：以辅酶A存在，

VPP：辅酶是NAD 和NADP 。癞皮症

VB6：辅酶是磷酸吡哆醛。小红细胞低色素性贫血、导致皮肤、中枢神经系统和造血机构的损害。

VB12：辅酶是脱氧腺苷钴胺素。 儿童及幼龄动物发育不良、消化道上皮组织细胞失常、造血器官功能失常，导致恶性贫血、髓磷脂的生物合成减少，损害神经系统

VB7（生物素）：皮炎、肌肉疼痛、感觉过敏、怠倦、厌食、轻度贫血等

VC：坏血症

维生素K：出血症

维生素E：生殖器官受损而不育、死胎、细胞异型

第四章 生物氧化

1. 生物氧化中，CO2主要是怎么产生的？H2O是怎么产生的？

CO2如何生成？——脱羧反应

H2O如何生成?——电子传递链

能量如何生成?——ATP的生成

2. 什么是呼吸链？

代谢物脱下的氢（电子）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为呼吸链又称电子传递链

3. 线粒体中主要的两条呼吸链的传递体组成。

· NADH氧化呼吸链

——细胞内主要的呼吸链

· FADH2氧化呼吸链

由琥珀酸脱氢酶复合体、CoQ和Cyt组成

4. 什么是氧化磷酸化？

氧化磷酸化 是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。主要在线粒体内膜进行。

5. 化学渗透学说的主要内容？

a. 线粒体内膜的电子传递链是一个质子泵

b. 电子由高能状态传递到低能状态时释放出来的能量，用于驱动膜内侧的H 迁移到膜外侧（内膜对H 是不通透的），在膜内外侧产生了跨膜质子梯度 和电位梯度

6. 氧化磷酸化的解偶联剂和电子传递链的抑制剂有哪些？

二硝基苯酚；解偶联蛋白。

寡霉素

7. 什么是P/O值（磷氧值），NADH和FADH2的磷氧值分别是多少？

呼吸过程中无机磷酸（Pi）消耗量和氧消耗量的比值称为磷氧比。

实测得NADH呼吸链： P/O~ 2.5

实测得FADH2呼吸链： P/O~ 1.5

8. NADH穿梭进入线粒体的有哪两种途径？有什么特点

NADH不能穿过线粒体内膜

1、甘油-3-磷酸穿梭途径

(动物骨骼肌、脑及昆虫的飞翔肌等组织细胞中）

2、苹果酸-天冬氨酸穿梭途径

（心脏、肝脏细胞）

第五章 糖代谢

1. 什么是糖酵解？

无氧参与的条件下，1葡萄糖分解产生2丙酮酸，并伴随ATP生成的过程。

2. 糖酵解的反应历程。

Glucose 2 ADP 2Pi 2NAD 2 pyruvate 2ATP 2H2O 2NADH 2H

3. 1分子葡萄糖经过糖酵解产生的ATP数量。

1G → 2ATP 2NADH 2H 2丙酮酸 =2 2×2.5=7ATP

4.糖酵解的关键酶有哪几个？

己糖激酶、葡萄糖激酶（只存在肝脏）、磷酸葡萄糖异构酶、磷酸果糖激酶-1、醛缩酶、丙酮酸激酶

4.厌氧运动产生乳酸，另外，厌氧生物发酵可将丙酮酸生成乳酸或乙醇。

4.糖酵解的生理意义？

1 为机体提供ATP

2 作为细胞内其它物质合成的原料

6.三羧酸循环的反应历程；

7.三羧酸循环的生理学意义；

1 是好氧生物体内最主要的产能途径！

2 是脂类、蛋白质彻底分解的共同途径！

3 某些中间产物可作为别构效应物

4 提供合成其他化合物的碳骨架

9. 三羧酸循环的特征；

①有两个C原子进入循环，也有两个C原子离开循环，但离开的两个并不直接是进入的两个。

②有四对氢原子离开循环，进入呼吸链进一步氧化成水生成ATP

③有一步底物水平磷酸化直接产生ATP/GTP

④有两个水分子被消耗

⑤氧气并不直接参与循环，但氧气的存在是TCA循环进行所必需的

10.三羧酸循环的关键酶；

柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶

10.体内的五碳糖和七碳糖是由哪个途径产生

12. 什么是糖异生？糖异生是糖酵解的简单逆过程吗？糖异生的生理意义是？

糖异生作用——非糖（乳酸、甘油、丙酮酸、草酰乙酸、生糖氨基酸） 物质合成葡萄糖。

糖异生的生理意义：①饥饿状态下维持血糖浓度恒定

②回收乳酸能量，补充肝糖原

③调节酸碱平衡

第六章 脂代谢

1. 甘油的代谢与糖酵解之间的联系；

2. 脂肪酸的活化需要消耗几个高能磷酸键？10碳以上的脂酰CoA是通过什么转运进入线粒体？

脂肪酸的活化需要消耗1个ATP的2个高能磷酸键

10碳以上的脂酰CoA只能透过线粒体外膜，但不能透过线粒体内膜

3. 什么是脂肪酸的氧化，饱和脂肪酸每轮氧化有几个什么类型的反应？不饱和脂肪酸是否能进行氧化？氧化的生理意义是什么？

脂肪酸-氧化的生理意义：①为机体提供比糖氧化更多的能量

②乙酰CoA还可作为脂肪酸和某些AA的合成原料

③产生大量的水可供陆生动物对水的需要

4.如何计算不同碳原子长度的饱和脂肪酸彻底氧化产生多少ATP？计算的依据？

5. 什么是酮体？酮体的生成和利用有什么特点？

乙酰CoA可在肝细胞形成乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮，这三种物质统称为酮体。

特点：①酮体是脂肪酸在肝脏内的正常中间代谢产物

②但肝脏没有乙酰乙酸-琥珀酰CoA转移酶

③酮体易溶于水，透出细胞进入血液循环

④在肝外组织进行氧化

——肝内生成和肝外利用

⑤是肝脏输出能源的形式，主要供应肌肉和脑。

⑥但是酮体主要为酸性物质，大量累积产生酸中毒，破坏机体水盐代谢平衡

6. 脂肪酸合成的原料有哪些？合成的部位是哪里？每轮有几个什么类型的反应？

原料：乙酰CoA和丙二酸单酰CoA（源于乙酰CoA）

场所：细胞溶胶

7. 什么是必需脂肪酸？为什么哺乳动物不能合成必需脂肪酸？

必需脂肪酸是指人体必需，自身不能合成，需要从食物中获得的脂肪酸。包括亚油酸（C18：2）和α-亚麻酸（C18：3）

因为动物体内没有异柠檬酸裂解酶和苹果酸合酶

第七章 氨基酸代谢

1. 体内蛋白质降解的两个途径是什么？

溶酶体途径、蛋白酶途径

氨基酸脱氨基反应有哪三种形式？氧化脱氨基主要酶是哪个？

氧化脱氨基的主要酶是谷丙转氨酶，谷草转氨酶

氨基酸脱氨基反应方式

3. 氨的来源有哪些？不同生物是如何排泄氨？

氨的来源：①血氨的来源

Amino Acid 脱氨基(Deamination)

肠道细菌的腐败作用与尿素(Urea)的分解

肾小管上皮分泌—Gln的分解

②血氨的去路

在肝脏合成 尿素

合成谷氨酰胺

合成非必需氨基酸

氨的排泄：①合成非必需氨基酸，并参与嘌呤、嘧啶等含氮化合物的合成

②形成无毒的谷氨酰胺（Gln）

③ 转变成尿酸（禽类）、尿素（哺乳动物）

4. 尿素循环的特点？其中哪些氨基酸不是合成蛋白质的氨基酸？

限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶

耗能过程：3ATP中4个高能键

三个氨基酸：鸟氨酸，瓜氨酸，精氨酸

N与C来源：氨基酸脱氨和CO2

生成1分子尿素，消除2分子氨和1分子CO2

5. 生糖氨基酸，生酮氨基酸，生糖兼生酮氨基酸分别有哪些？

生酮氨基酸——亮氨酸

生糖氨基酸——所有非必需氨基酸 精氨酸和组氨酸

生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸 、色氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸 、酪氨酸

6. 氨基酸合成有几种类型？

第八章 核酸代谢

1．嘌呤分解的最终产物是什么？尿酸的代谢异常会产生什么病？临床上用什么药物治疗？

嘌呤的分解代谢终产物：人、猿以及鸟类、爬虫类和大多数昆虫——尿酸

其他哺乳动物、双翅目昆虫——尿囊素

硬骨鱼类——尿囊酸

大多数鱼类、两栖类——尿素

2.嘧啶的分解主要生成物质是什么？

β－氨基酸

3. 嘧啶和嘌呤从头合成的碳骨架的原子的来源是什么？

CO2

4. 嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的异同？

在嘌呤核苷酸中,嘌呤碱以第9位的N与戊糖第1'位的C以核苷键相连接；戊糖第5'位的C再与磷酸以脂键相结合.而嘧啶核苷酸中,则是嘧啶碱以第1位的N与戊糖第1'位的C以核苷键相连接,其它不变。

第九章 DNA的生物合成

1. DNA复制的特点是什么？其中什么是半保留复制，什么是半不连续复制？

DNA复制的特点：①DNA复制是半保留复制

②DNA复制具有固定的起点

③DNA复制多为双向复制，少数为单向复制

④DNA复制的方向始终是5'-3'

⑤DNA复制需要引物

⑥DNA半不连续复制

⑦DNA复制具有高度的忠实性

半保留复制:在复制过程中，首先亲代双链解开，然后每条链作为模板，按照碱基配对原则合成互补的子代链。每个子代DNA分子中有一条链完全来自亲代DNA，另一条是新合成的。

半不连续复制是指DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后随链上是不连续的，故称为半不连续复制。

2. 什么是冈崎片段？冈崎片段——DNA合成是不连续的，先合成一些DNA小片段，其大小h含1000-2000个核苷酸残基，然后再通过DNA连接酶将它连接起来。

2.参与DNA复制的酶和蛋白因子主要有哪些？ 大肠杆菌的DNA聚合酶有几种？哪种主要负责合成基因组DNA？

参与DNA复制的酶和蛋白因子：DNA聚合酶、DNA连接酶、拓扑异构酶、DNA解链酶、单链结合蛋白、引发酶

大肠杆菌的DNA聚合酶：DNA聚合酶I、DNA聚合酶Ⅱ、DNA聚合酶III

4. DNA受紫外线照射容易产生什么二聚体？DNA损伤修复的种类有哪些？

当DNA受到大剂量紫外线（波长260nm附近）照射时，可引起DNA链上相邻的两个嘧啶碱基共价聚合，形成二聚体，例如TT二聚体。

DNA损伤修复的种类：①直接复活——a.光复活修复

b.暗修复

②切除修复

③错配修复

④重组修复

⑤SOS修复

第十章 RNA的生物合成

1. 什么是转录？什么是模板链，反义链，什么是编码链，有义链？

转录：以DNA单链为模板，NTP为原料，在DNA依赖的RNA聚合酶催化下合成RNA链的过程。

反意义链：以该链中的DNA碱基顺序指导RNA的合成即被转录的那条DNA链。有意义链：不被转录的那条DNA链，但其碱基顺序除T代替U外，其余与mRNA相同。

模板链：可作为模板转录为RNA的那条链，该链与转录的RNA碱基互补（A-U，G-C）。

2. 转录的基本特征是什么？

1 转录发生在DNA分子的特定区域

2 以四种核糖核苷三磷酸为底物，需要Mg 2

3 需要模板和DNA的解链

4 第一个被转录的核苷酸通常是嘌呤核苷酸

5 转录方向也是5'-3'

6 转录有高度的忠实性

7 转录受到严格调控

3. DNA复制与转录的异同？

4. 什么是不对称转录？

不对称转录：DNA双链上，仅一股链转录，另一股不转录。5. 大肠杆菌RNA聚合酶的亚基主要功能？真核细胞的RNA聚合酶有哪些种类，它们有什么特点？

RNA聚合酶的亚基主要功能：

①σ—识别DNA链上合成RNA的起始信号，开始合成RNA链时，必须有σ因子，一旦合成开始以 后， σ因子释放出来。

②β'—参与酶与底物的结合，以及与σ因子和核心 酶的结合。

③β —参与σ因子和核心酶的结合，并参与RNA合成的引发、

延伸。

④α —与模板的结合、酶的滑动以及碱基识别有关

6. 真核生物mRNA加工的步骤？

①加帽

②加尾

③甲基化

④内含子剪接

第十一章 蛋白质的生物合成

1.原核和真核生物核糖体及其大小亚基的沉降系数分别是多少？

真核细胞核糖体大亚基沉降系数为60S，小亚基沉降系数为40S

2. 起始tRNA在原核和真核生物中有什么区别？

原核细胞：起始甲酰甲硫氨酰tRNA—tRNAfMet

真核细胞：起始tRNA—tRNAiMet

肽链延伸—tRNAeMet

3. 密码子的特征是什么？只有一个密码的氨基酸有哪些？起始密码子和终止密码子有哪些？

密码子的特征：①密码子不重叠

②密码子的通用性

③密码的兼（简）并性

④密码子的连续性

⑤密码子的摆动性

只有一个密码子的氨基酸：甲硫氨酸（Met）、色氨酸（Trp）

起始密码子为AUG(甲硫氨酸) GUG（缬氨酸），

终止密码子为UAA、UAG、UGA

4. 什么是S D序列？什么是多核糖体？肽链合成的方向是什么？

S D序列：位于起始位点上游4－13个核苷酸——AAGGAGGU

多核糖体：把细胞放在极其温和的条件下处理，就能得到几个到几十个核糖体在一条mRNA上结合起来的形态。

肽链合成方向N → C

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