蛋白质的胶体是什么（蛋白质的胶体性质）

蛋白质是大分子，绝大多数亲水基团分布在球蛋白分子的表面，在水溶液中能与极性水分子结合，从而使许多水分子在球蛋白分子的周围形成一层水化层（水膜）。由于水化层的分隔作用，使许多球蛋白分子不能互相结合，而是均匀地分散在水溶液中，形成亲水性胶体溶液。此亲水胶体溶液是比较稳定的，原因有两个：一是球状大分子表面的水膜将各个大分子分隔开来；二是各个球状大分子带有相同的电荷，由于同性电荷的相互排斥，使大分子不能互相聚集成较大的颗粒。

在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。这种现象成为盐溶（salting in）。但在高浓度的盐溶液中，无机盐离子从蛋白质分子的水膜中夺取水分子，破坏水膜，使蛋白质分子相互结合而发生沉淀。这种现象称为盐析（salting out）。

蛋白质分子的直径在1~100nm之间，不能通过半透膜；而无机盐等小分子化合物能自由通过半透膜。利用这一特性，将蛋白质与小分子化合物的溶液装入用半透膜制成的透析袋中并密封，然后将透析袋放在流水或缓冲液中，则小分子化合物穿过半透膜，而蛋白质仍留在透析袋里。这就是实验室最常用的透析法（dialysis），可用于蛋白质溶液的脱盐。